血紅蛋白單抗

Anti-Haemoglobin Mab (clone F22)

西班牙Certest公司

血紅蛋白是高等生物體內(nèi)負(fù)責(zé)運(yùn)載氧的一種蛋白質(zhì)(縮寫為Hb或HGB)。是使血液呈紅色的蛋白。血紅蛋白由四條鏈組成，兩條α鏈和兩條β鏈，每一條鏈有一個包含一個鐵原子的環(huán)狀血紅素。氧氣結(jié)合在鐵原子上，被血液運(yùn)輸。血紅蛋白的特性是：在氧含量高的地方，容易與氧結(jié)合；在氧含量低的地方，又容易與氧分離。血紅蛋白的這一特性，使紅細(xì)胞具有運(yùn)輸氧的功能。
血紅蛋白（hemoglobin；haemoglobin；Hb；HGB ） 每一血紅蛋白分子由四分子的珠蛋白和四分子亞鐵血紅素組成，每個血紅素又由4個吡咯環(huán)組成，在環(huán)中央有一個鐵原子。血紅蛋白中的鐵在二價狀態(tài)時，可與氧呈可逆性結(jié)合(氧合血紅蛋白)，如果鐵氧化為三價狀態(tài)。血紅蛋白則轉(zhuǎn)變?yōu)楦哞F血紅蛋白，就失去了載氧能力。珠蛋白約占96%，血紅素占4%。α和β都類似于肌紅蛋白，只是肽鏈稍短：α亞基為141aa；β亞基為146aa。α和β亞基隔著一個空腔彼此相向。在哺乳動物中，血紅蛋白占紅細(xì)胞干重的97%、總重的35%。平均每克血紅蛋白可結(jié)合1.34ml的氧氣，是血漿溶氧量的70~73倍。

The process of combining hemoglobin with oxygen is a very magical process. First, an oxygen molecule binds to one of the four subunits of the hemoglobin and changes in the globin structure after binding to oxygen, resulting in a change in the entire hemoglobin structure, which makes the second oxygen molecule comparable to the first oxygen molecule It is easier to find another subunit of hemoglobin, and its combination will further promote the binding of the third oxygen molecule, and so on until the four subunits that make up the hemoglobin are bound to the four oxygen molecules. The process of releasing oxygen in the tissue is also the case that the departure of an oxygen molecule will stimulate the other to leave until all the oxygen molecules are released, and this interesting phenomenon is called synergistic effect.

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【血紅蛋白單抗Anti-Haemoglobin Mab (clone F22)】

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